Первичная структура белков удерживается

Первичная структура белков удерживается

Первичная структура белка— это число и последовательность аминокислот в полипептидной цепи, связанных пептидной связью. Эта последовательность определяется наследственной программой , поэтому белки каждого организма строго специфичны.

Историческая справка

Впервые аминокислотная последовательность была расшифрована для белка инсулина – гормона, который регулирует содержание сахара в организме. Исследования проводились в Кембриджском университете Ф.Сэнгером и заняли 10 лет, с 1994 по 1954 г. За это открытие ученый был удостоен Нобелевской премии. Молекула инсулина содержит 51 аминокислоту и имеет молекулярную массу 5733. Она состоит из двух полипептидных цепей, соединенных дисульфидными мостиками.

Вторичная структура белка-это определенная компоновка полипептидной цепи за счет водородных связей, возникающих между СО- и NH-группами. Существуют два типа вторичной структуры:a-спираль и b-структура.

a-спираль -полипептидная цепь, закрученная спирально и удерживаемая водородными связями, возникающими между -СО- и –NH- в витках спирали.

— такую структуру имеют многие белки (кератин)

b-структура— слоистая, складчатая структура, образованная параллельно расположенными соседними участками полипептидных цепей. Слои в этой структуре также связаны друг с другом водородными связями.

— встречается в глобулярных белках , где чередуется с a-спиралью

Третичная структура белка— это пространственная конфигурация белка в виде компактных глобул. Она поддерживается за счет взаимодействий между радикалами аминокислот: ковалентных дисульфидных мостиков, ионных, водородных связей, гидрофобных взаимодействий. Благодаря третичной структуре белки приобретают определенную форму.

Третичная структура белка и поддерживающие ее связи: водородные, ионные, дисульфидные, гидрофобные взаимодействия

Четвертичная структура белка-это надмолекулярная структура, образующаяся при взаимодействии нескольких полипептидных цепец(субъединиц) друг с другом.

Молекула гемоглобина состоит из двух а-цепей и двух b- цепей. В центре белковой молекулы находится органическое в-во небелковой природы- гем, содержащий ион железа.

Особенность всех структур и форма белковой молекулы определяются ее первичной структурой

Ферменты— специфические белки, обязательно присутствующие во всех живых клетках, и играющие роль биологических катализаторов.
Важнейшие свойства ферментов

· Специфичность действия ферментов

· каждый фермент катализирует только 1 тип определенных химических реакций; изменяет свойство в одном направлении;

· Все ферменты- это глобулярные белки, обладающие четвертичной структурой;

· Ферменты увеличивают скорость биохимический реакций (в 104-106 раз), однако сами при этом не расходуются;

· Ферменты активны только в определенной среде и при определенной температуре;

· Для каждого фермента существует определенное значение кислотности;

· Большая эффективность действия при малом содержании фермента в клетках.

Строение фермента

Ферменты имеют белковую природу, и представляют собой глобулярные белки.

В каждой молекуле любого фермента различают сдедущие участки:

Ø Субстратный цент(S)

Ø Каталитический цент(К)

Ø Регуляторный или аллостерический центр (A)

Субстратный и каталитический центры образуют активный центр

Строение фермента

Субстратный центр:

Отвечает за связывание фермента с молекулой субстрата и готовит субстрат к химической реакции. При этом между ними возникают определенные связи которые позволяют ферменту удерживать субстрат.

Субстратный цент называют « якорной» площадкой фермента.

Каталитический центр:

Данный центр преобразует субстрат. Отвечает за протекание химических реакций. В результате превращает субстрат в продукт реакции.

Регуляторный центр:

Это участок молекулы фермента с которой могут связываться различные вещества, которые могут быть:

• Регуляторами (регулируют образование и (или) исчезновение каталитического центра)

• Активаторами деятельности фермента

• Ингибиторами (то есть понижающие активность фермента)

Механизм действия фермента

Ферментная реакция протекает в несколько этапов:

1 этап: Фермент соединяется с субстратом и образует короткоживущий фермент-субстратный комплекс.

2 этап: После образование фермент-субстратный комплекс происходит химическая реакция, вследствие этого образуется фермент-субстратный комплекс с видоизмененным субстратом, далее образуется комплекс фермент продукт реакции.

3 этап: Комплекс фермент продукт реакции распадается на фермент и продукт реакции. Фермент не изменяется и может взаимодействовать с другими молекулами субстрата.

Более детальное схематическое изображение фермент субстратного-комплекса. Аминокислотные остатки образующие активный центр фермента, пронумерованы в соответствии с их положением в первичной структуре фермента.

Общая схема взаимодействия ферментов

1.E+S ES (Фермент-субстратный комплекс)

2.ES = ES’ ( Комплекс-фермент видоизмененный субстрат)

ES’ = EP ( Комплекс фермент продукт реакции)

3.EP = E+P ( Фермент и продукт реакции)

E+S ES ES’ EP E+P

Классификация ферментов По их строению.

Ферменты подразделяются на простые (однокомпонентные) и сложные(двухкомпонентные):

Простые ферменты(однокомпонентные): Это ферменты состоящие только из белковой части. Их активность обусловлена активным центром.

Например: глобулины, фибриноген.

Сложные ферменты (двух компонентные):

Это ферменты, состоящие из белка и небелковой части.

Белковая часть сложного фермента называется апофермент.

Небелковая часть сложного фермента называется кофермент, если ее связи не ковалентные, не прочные, и простетической группой, если ее связи ковалентные и прочные.

Сложный фермент называется холоферментом.

Холофермент = апофермент + кофермент (простетическая группа)

К простетической группе и к коферментам относится:

• Витамины (E, K, B1, B2,B6, C и другие)

• НАД (никотинамидадениндинуклеотид)

• НАДФ (никотинамидадениндинуклеотидфосфат)

• ФАД (Флавинадениндинуклеотид)

• АДФ (аденозинтрифосфатная кислота)

Классификация ферментов по типу катализируемой ими реакции

1. Оксидоредуктазы

2. Трансферазы

3. Гидролазы

4. Лиазы

5. Изомеразы

6. Лигазы (синтетазы)

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:



Источник: studopedia.ru


Добавить комментарий